5 Hersteller von Glutathion im Jahr 2024
Dieser Abschnitt bietet einen Überblick über Glutathion sowie ihre Anwendungen und Funktionsweisen. Werfen Sie auch einen Blick auf die Liste der 5 Hersteller von Glutathion und deren Firmenranking.
Inhaltsübersicht
Was ist Glutathion?
Glutathion (GSH) ist ein Tripeptid, das aus Glutaminsäure, Cystein und Glycin besteht.
Es zeichnet sich durch die Bildung einer Amidbindung zwischen der Aminogruppe des Cysteins und der Carboxygruppe an der Seitenkette der Glutaminsäure aus. Die beiden Moleküle bilden eine Disulfidbindung, um oxidiertes Glutathion (GSSG) zu bilden, während, sofern nicht anders angegeben, von reduziertem GSH die Rede ist. Es kann auch als Glutathion (reduziert) bezeichnet werden.
Reduziertes Glutathion hat die chemische Formel C10H17N3O6S und die CAS-Registriernummer 70-18-8. Es hat ein Molekulargewicht von 307,33, einen Schmelzpunkt von 195 °C und ist bei Raumtemperatur ein weißer pulverförmiger Feststoff. Es ist löslich in Wasser und praktisch unlöslich in Ethanol und Diethylether.
Anwendung von Glutathion
Da Glutathion leicht oxidierbar ist, wird es in der synthetischen organischen Chemie und der Biochemie als Reduktionsmittel verwendet. So wird es beispielsweise in Elutionspuffern verwendet, um GST-Fusionsproteine (Glutathion-S-Transferase) mit Hilfe von Glutathion-Agarose-Perlen zu eluieren.
In lebenden Organismen ist es eines der Antioxidantien in der Zelle. Es hat eine Hilfsfunktion beim Schutz der Zellen vor reaktiven Sauerstoffspezies wie freien Radikalen und Peroxiden. Daher wird es in der Medizin zur Ergänzung des Glutathions im Körper verwendet. Es ist in oraler und injizierbarer Form erhältlich und wird bei verschiedenen Erkrankungen wie Arzneimittelintoxikation, Acetonhämophilie, Metallvergiftung, Hyperemesis gravidarum und Schwangerschaftsbluthochdruck eingesetzt.
Funktionsweise von Glutathion
Die Funktionsweisen des Glutathions werden anhand der Struktur und der Redoxreaktionen erläutert.
1. Struktur von Glutathion
Glutathion ist ein Tripeptid, das durch Peptidbindungen von Glutaminsäure, Cystein und Glycin gebildet wird. Die Sequenz wird als L-Gamma-Glutamyl-L-Cysteinyl-Glycin bezeichnet. Die Amidbindung zwischen Glutamat und Cystein unterscheidet sich von der normalen Peptidbindung dadurch, dass sie durch eine γ-Carboxygruppe an der Glutamatseitenkette und eine α-Aminogruppe an der Cysteinhauptkette gebildet wird (γ-Glutamylbindung).
2. Redoxreaktionen von Glutathion
Dieses Molekül hat eine Thiolgruppe an der Seitenkette des Cysteinrests und wenn es oxidiert wird, werden zwei Moleküle des reduzierten Glutathions durch Bildung einer Disulfidbindung in die oxidierte Form umgewandelt. In tierischen Zellen ist es für die Reduktion von Disulfidbindungen verantwortlich, die in zytoplasmatischen Proteinen zu Cystein gebildet werden.
Auch die Beseitigung von oxidativem Stress durch die Reduktion von Peroxiden und reaktiven Sauerstoffspezies beruht auf der gleichen reduzierenden Wirkung. Bei diesen Reaktionen wird Glutathion selbst in seine oxidierte Form umgewandelt, was zur Bildung von Disulfidbindungen führt.
3. Die Entgiftungswirkung von Glutathion in vivo
Glutathion ist eine Substanz, bei der die Schwefelkomponente der Thiolgruppe des Cysteinrestes nukleophil ist. In vivo wird sie von Glutathion-S-Transferasen (GSTs) katalysiert und bindet an eine Vielzahl von Substanzen. Wenn sie sich an Mittel wie Gifte und Antibiotika, Leukotriene und Prostaglandine binden und dabei Konjugate bilden, werden diese Konjugate aus der Zelle entfernt, was zu einer Entgiftung führt.
Arten von Glutathion
Glutathion wird als chemisches Reagenz für Forschung und Entwicklung verkauft und ist auch als pharmazeutisches Produkt zugelassen. Als pharmazeutisches Produkt ist es in Form von Tabletten und Injektionspräparaten erhältlich. Seine Hauptverwendung im menschlichen Körper ist die Ergänzung des Glutathions im Körper und die Bindung und Entgiftung von Giften im Körper.
Es ist für verschiedene Erkrankungen zugelassen, darunter Arzneimittelvergiftungen, Acetonhämophilie und eingeschränkte Leberfunktion bei chronischen Lebererkrankungen. Die Reagenzien sind in einer Vielzahl von Mengen erhältlich, darunter 10 mg, 300 mg, 1 g, 5 g, 10 g, 25 g, 50 g, 100 g, 250 g und 500 g.
Dieses Reagenz muss gekühlt gelagert werden, da es an der Luft leicht oxidiert und in die oxidierte Form umgewandelt wird. Die oxidierte Form von Glutathion ist auch als Produkt erhältlich und es ist darauf zu achten, dass die beiden Formen nicht verwechselt werden.
Liste von 5 Herstellern von Glutathion
*einschließlich Lieferanten etc.
Nach Merkmalen sortieren
- Standard
- Unternehmensgröße: größte
- Gründungsjahr: älteste
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CARL ROTH
Glutathion
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Merck KGaA
Glutathion
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TCI Deutschland GmbH
Glutathione
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Foodchem International Corporation
L Glutathion
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Kyberg Vital GmbH
Glutathion
-
-
Glutathion Hersteller Ranking
*einschließlich Lieferanten etc.Rangliste in Deutschland
Ableitungsmethode| Rang | Unternehmen | Aktie lecken |
|---|---|---|
| 1 | CARL ROTH | 50% |
| 2 | Merck KGaA | 25% |
| 3 | Foodchem International Corporation | 8.3% |
| 4 | Kyberg Vital GmbH | 8.3% |
| 5 | TCI Deutschland GmbH | 8.3% |
Rangliste in der Welt
Ableitungsmethode| Rang | Unternehmen | Aktie lecken |
|---|---|---|
| 1 | CARL ROTH | 52.6% |
| 2 | Merck KGaA | 31.6% |
| 3 | Foodchem International Corporation | 5.3% |
| 4 | Kyberg Vital GmbH | 5.3% |
| 5 | TCI Deutschland GmbH | 5.3% |
Ableitungsmethode
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